تحتوي يعض البروتينات الخاصة على أحماض أمينية إضافية

بالإضافة إلى احتواء كل البروتينات على الأحماض الأمينية - ألفا العشرين نفسها بنسب مختلفة ( الجدول 4-1) ، فإن بعضها يحوي أحماضاً أمينية إضافية. وإذا استثنينا السيلينوسيستيين (Selenocysteine)، الذي ينشأ عن تعديل السيرين المرتبط بجزيء الرنا (RNA) النقال ( انظر الفصل 30) ، فإن هذه الأحماض الأمينية الإضافية تنشأ عن التعديل الكيميائي للأحماض الأمينية التي سبق إدخالها في الببتيد أو البروتين. وتتضمن هذه التعديلات على الأحماض الأمينية العشرين الشائعة في البروتينات ، والتي تحدث بعد الترجمة (Posttranslation)، اشتقنا , الزمرة الأمينية المطرافية (N-terminal) أو الكربوكسيلية المطرافية (C-terminal) والسلاسل الجانبية للأحماض الأمينية الموجودة في السلسلة الببتيدية.
 

ومن الأمثلة على دلك نذكر تحويل البرولين والليسين في الببتنيدات إلى 5 - هيدروكسي البرولين و 5 - هيدروكسي الليسين وتحويل الجلوتاميل (الجلوتامات في الببتيد) إلى جاما - كربوكسي جلوتاميل ومثيلة (إدخال جذر الميثيل) (Methylation) وفرهلة (إقحام الفورميل : Formylation) وأستلة (Acetylation) وإدخال جذر البرينيل (Prenylation) وفسفتة المجموعات الوظيفية للأحماض الامينية. ومن التعديلات بعد الترجمة التي لا يمكن كشفها بواسطة تقنيات السلسلة النموذجية نذكر نحول بعض الأحماض الامينية من المصاوغ المياسر إلى المصاوغ الميمن (L- to D- isomers). تعمل هذه التعديلات جميعها على زيادة التنوع البيولوجي للبروتينات بتغيير خصائصها الذوبانية واستقرارها وتوضعها في داخل الخلية وتأثراتها مع البروتيتات الأخرى للمشاركة في شبكات التأشير المرتبطة بالفسفتة (Phosphorylation signaling networks) .