تؤمن شبكة ترحيل الشحنات (Charge relay network) مسارا (Shuttle) من البروتونات خلال التحفيز.

تتكون شبكة ترحيل الشحنات للكيموتربسين من ثلاث ثمالات أمينو أسيل بعيدة عن بعضها بعضاً في البنية الأولية لكنها تصبح ضمن مسافة تشكيل الروابط (Bond-forming distance) فيما بينها في البنية الثالثية. هذه الثمالات الثلاث هي الأسباراجين (102 (Asp والهيستيدين (57 (His والسيرين (195 (Ser) وفي حين تتموضع معظم الثمالات المشحونة للكيموتربسين على سطح الجزيء، فإن ثمالات شبكة ترحيل الشحنات تكون «منطمرة» في الداخل اللاقطبي للجزيء، وتصطف الثمالات الثلاثة كما يلي بالترتيب (من اليسار إلى اليمين):   195 Asp 102-His 57-Ser

تذكر أن السيرين 195 هو الثمالة التي تؤستل (Acylated) في أثناء التحفيز بالكيموتربسين؛ ويؤدي اقتراب أنيون الأسيتات (المشتقة من البارا - نترو فينيل أسيتات) من ذرة الأكسجين للمجموعة R لثمالة السيرين 195 إلى إثارة زيحان تتابعي للبروتونات بحيث تتحرك البروتونات بشكل تتابعي من السيرين 195 إلى الهيستيدين57 إلى الأسباراجين 102 (الشكل 10-5). ويعزز هذا التحرك التتابعي او موجه التفاعلية الكيميائية لآكسجين السيريل، مسرعاً معدل الأسيلة (Acylation).

خلال نزع الأسيل (Deacylation) من المتوسط أسيل السيرين 195، تنتقل البروتونات في الاتجاه العكسي مما يسهل إطلاق مجموعة الأسيل وإعادة السيرين 195 إلى حالته الأصلية. ويعتقد أن سلاسل مماثلة من زيحان البروتونات ترافق حلمهة الركائز الفيزيولوجية للكيموتربسين كالببتيد. وكغيره من العديد من البروتيازات، يطلق الكيموتربسين من الريباسات (Ribosomes)  كطليعة إنزيم عاطل تحفيزيا تدعى طليعة الإنزيم (Proenzyme) أو مولد الإنزيم (Zymogen). ويتضمن تحويل طليعة الإنزيم ((مولد الكيموتربسين)) -كما   إلى الإنزيم الفعال ((الكيموتربسين)) سلسلة من الأحداث الانتقائية الحالة للبروتينات، والتي تؤدي في نهاية الأمر إلى كشف المقر الفعال وارتصاف مركب ترحيل الشحنات المسؤول عن التحفيز.

الشكل 10-5 : عملية حرك البروتونات التتابعي او موجه للكمووتربسين خلال أسيلة السيرين 195 بالركيزة (Sub).