المرجع الالكتروني للمعلوماتية
المرجع الألكتروني للمعلوماتية

علم الكيمياء
عدد المواضيع في هذا القسم 11746 موضوعاً
علم الكيمياء
الكيمياء التحليلية
الكيمياء الحياتية
الكيمياء العضوية
الكيمياء الفيزيائية
الكيمياء اللاعضوية
مواضيع اخرى في الكيمياء
الكيمياء الصناعية

Untitled Document
أبحث عن شيء أخر المرجع الالكتروني للمعلوماتية

قصة النبي لوط (عليه السلام)
18-11-2014
رتبة نصفية الاجنحة Hemiptera
24-5-2016
تجارب الحروب في الجبال - العالم القديم
20-5-2021
كيفية الحصول على الافكار
22-10-2019
سلامٌ على آل ياسين
2025-04-07
أنواع المقابلة في البحث- 6 - مقابلة المعلومات:
30-3-2022


الموقع الفعال  
  
130   09:34 صباحاً   التاريخ: 2025-03-26
المؤلف : أ.د. جاسم محمد جندل
الكتاب أو المصدر : كيمياء الانزيمات
الجزء والصفحة : ص179-180
القسم : علم الكيمياء / الكيمياء الحياتية / الانزيمات /

الموقع الفعال للإنزيم هو وحدات من الأحماض الأمينية في الإنزيم أو المنطقة الذي تساهم في عملية تحفيز الإنزيم والذي تربط المواد الأساس بالإنزيم والذي تكون على شكل حفرة أو التفاف لسلسلة متعددة الببتيد وهذه الأحماض الأمينية يطلق عليها المجاميع التحفيزية وتختلف الإنزيمات في تركيبها البنائي وتخصصها وطريقة التحفيز وعدد نقاط ربط الإنزيم بالمادة الأساس ولكل نقطة من نقاط الموقع الفعال وظيفة خاصة أما لربط المادة الأساس أو المساعدة في تحليلها وترتبط مواقع الربط binding sites إلى مجاميع متخصصة في المادة الأساس بحيث تتماسك جريئتين من الإنزيم والمادة الأساس في وضع ثابت بحيث تضع المادة الأساس في الموقع الفعال للإنزيم أو في موقع قريب منه ويتألف الموقع الفعال في الإنزيم على جيب في سطح الإنزيم يرتبط مع السلسلة الجانبية للأحماض الأمينية اللازمة لربط المادة الأساس وتحفيز التفاعل الكيمياوي، carboxypeptidase الذي يتألف من سلسلة ببتيدية مفردة تحتوي على 307 حامض أميني يملك ثلاث مجاميع تحفيزية أساسيه في الموقع الفعال هي الارجنين في الموقع 145 والتيروسين في الموقع 248 وحامض الكلوتاميك في الموقع 270 فالموقع الفعال في synthetase glycogen يتقبل جزيئة UDP-glucose وتكون المواقع الفعالة في الإنزيمات صغيرة نسبيا ولها القدرة على ربط جزيئة واحدة أو بضع جزيئات في أن واحد اللايزوزيم يلك موقع تحفيزي الذي يرتبط المادة الأساس ويملك إنزيم الكيموتربسين على جيب صغير قريب من الحامض الأميني السيرين في الموقع 195 والحامض الأميني الهستدين في الموقع 57 حيث يكون الحامض الأميني الاسبارتيك في الموقع 102 قريبا منهم، تداخل الأحماض الأمينية الثلاثة يزيد من القوة التحفيزية للإنزيم حيث يرتبط حامض الاسبارتيك في الموقع 102 بواسطة اصرة هيدروجينية إلى الهستدين في الموقع 57 ثم ارتباطه مع السيرين في الموقع 195 بواسطة اصرة هيدروجينية أيضا وهذه الأحماض الأمينية الثلاثة تلعب دوراً مهماً في تحفيز الإنزيم وكذلك يساهم الحامض الأميني الهستدين والسيرين بصورة مباشرة في تشقق الاصــرة الببتيدية الحساسة للمادة الأساس عندما تكون في الشق العميق للموقع الفعال ويلك الإنزيم DNA polymerase على موقع ربط واحد له القدرة لربط أي واحد من مركبات deoxyribonucleoside 5-triphosphate والذي يمكن أن تتنافس مع بعضها على الموقع الفعال في الإنزيم وهناك ثلاث مواقع فعالة في الإنزيم يرتبط أليها الحامض الأميني الكلوتاميك في مجموعتي كربوكسيل ومجموعة أمين واحدة حيث يقبل الإنزيم الأشكال أما D أوL من حامض الكلوتاميك كمادة أساس، ويلك إنزيم aconitase ثلاث نقاط ارتباط للإنزيم وهناك طريقة واحدة لارتباط حامض الستريك على مواقع الربط الثلاثة في الإنزيم وهناك ثلاثة مناطق ربط في lactate dehydrogenase واحد منهـا حـول الادينوسين للمرافق الإنزيمي AMP أخر حول النيكوتين امايد نيو كلوتيد والآخر حول المادة الأساس وهناك موقع تحفيزي لإنزيم الرايبونيوكليز يقع بين الأحماض الأمينية المستدين ذو الرقم 12 والهستدين ذو الرقم 119 وكلاهما قريبة من موقع الربط الحامض اليورديليك، يتضح مما سبق بان المنطقة التي تحتوي على مواقع الربط ومواقع التحفيز تسمى بالموقع الفعال أو المركز الفعال active center للإنزيم وهو يشغل حيزاً صغيراً من جزيئة الإنزيم ويوجد على سطح الإنزيم أو مكان قريب من السطح بحيث يسهل التصاق الإنزيم بالمادة الأساس وقد يوجد يشكل جيب أو شق أو فجوه أو حز واضح في جزيئة الإنزيم بحيث يسع هذا الحيز كل أو جزء من المادة الأساس وهو ذو تركيب بنائي ثلاثي الأبعاد لان الموقع الفعال هو جزء من السلسلة الببتيدية المتعددة الأحماض الأمينية التي تظهر قريبة من بعضها البعض الآخر في الموقع الفعال قد تكون متباعدة في التركيب البنائي الأولى لجزيئة الإنزيم إلا أن التقارب بينهما ناتج عن الالتفاف أو الانحناء أو الانطواء الذي يحدث في جزيئة الإنزيم لتكوين التركيب البنائي الرباعي ويوجد داخل الموقع الفعال موقع الربط أو موقع التحفيز وهناك العديد من الأواصر التساهمية التي تربط المادة الأساس بالإنزيم، الأحماض الأمينية الموجودة في الموقع الفعال والتي لا تساهم بصورة مباشرة في ربط المادة الأساس أو موقع التحفيز وهذه الأحماض قد تساهم في تخصص الإنزيم ولا تتداخل أو تؤخر ربط المادة الأساس إلا إنها قد تتداخل أو تؤخر ربط مواد أخرى تكون مشابه للمادة الأسـاس مـن الناحية الكيمياوية وغالبا ما يحتوي الموقع الفعال على أحماض أمينية قطبية ولا قطبية مما تھئ ظروف محبه وغير محبه للماء في الموقع الفعال خاصة بالإنزيم ولا توجد في إنزيم آخر لذلك تكون وظيفة الإنزيم غير مرتبطة بالترتيب في الفراغ، بل على الظروف الذي يوجد عليها الموقع.




هي أحد فروع علم الكيمياء. ويدرس بنية وخواص وتفاعلات المركبات والمواد العضوية، أي المواد التي تحتوي على عناصر الكربون والهيدروجين والاوكسجين والنتروجين واحيانا الكبريت (كل ما يحتويه تركيب جسم الكائن الحي مثلا البروتين يحوي تلك العناصر). وكذلك دراسة البنية تتضمن استخدام المطيافية (مثل رنين مغناطيسي نووي) ومطيافية الكتلة والطرق الفيزيائية والكيميائية الأخرى لتحديد التركيب الكيميائي والصيغة الكيميائية للمركبات العضوية. إلى عناصر أخرى و تشمل:- كيمياء عضوية فلزية و كيمياء عضوية لا فلزية.


إن هذا العلم متشعب و متفرع و له علاقة بعلوم أخرى كثيرة ويعرف بكيمياء الكائنات الحية على اختلاف أنواعها عن طريق دراسة المكونات الخلوية لهذه الكائنات من حيث التراكيب الكيميائية لهذه المكونات ومناطق تواجدها ووظائفها الحيوية فضلا عن دراسة التفاعلات الحيوية المختلفة التي تحدث داخل هذه الخلايا الحية من حيث البناء والتخليق، أو من حيث الهدم وإنتاج الطاقة .


علم يقوم على دراسة خواص وبناء مختلف المواد والجسيمات التي تتكون منها هذه المواد وذلك تبعا لتركيبها وبنائها الكيميائيين وللظروف التي توجد فيها وعلى دراسة التفاعلات الكيميائية والاشكال الأخرى من التأثير المتبادل بين المواد تبعا لتركيبها الكيميائي وبنائها ، وللظروف الفيزيائية التي تحدث فيها هذه التفاعلات. يعود نشوء الكيمياء الفيزيائية إلى منتصف القرن الثامن عشر . فقد أدت المعلومات التي تجمعت حتى تلك الفترة في فرعي الفيزياء والكيمياء إلى فصل الكيمياء الفيزيائية كمادة علمية مستقلة ، كما ساعدت على تطورها فيما بعد .