يعتبر من أحد البروتيزات المهمة الموجودة في البنكرياس وهو من الإنزيمات الهاضمة والذي يعتبر من الببتيديزات الداخلية وقد تمت دراسته بشكل مفصل مقارنه مع بقية البروتيزات الأخرى وذلك لان له تخصص محدود تجاه بعض الأواصر الببتيدية المعينة أو فأنه يتكون في القناة الهضمية من صيغته غير الفعالة trypsinogen أو أنه يحلل المواد البروتينية في الجسم يتم تحويل التربسينوجين إلى التربسين عن طريق تحويل اصرة ببتيدية واحدة تقح بين الحامض الأميني اللايسين في الموقع 6 والحامض الأميني الليوسين في الموقع 7.

هما تنفصل سلسله ببتيدية تحتوي على ست أحماض أمينية وتحرير تربسين فعال الذي تكون نهايته الطرفية هي الايزوليوسين ويساعد أيون الكالسيوم في تحويل التربسينوجين إلى تربسين وزنه الجزيئي يتراوح ما بين 23800 24000 ويكون ثابت على قيمة أس هيدروجيني اقل من 6 وذو أس هيدروجيني امثل هو 3 وهو متخصص تجاه بعض الأواصر الببتيدية المحددة فهو يحلل الأواصر التي تربط مجموعة الكربوكسيل للحامض الأميني القاعدي اللايسين والارجنين إلى المجموعة الأمينية لأي حامض أميني آخر مما ينتج ببتيدات ذات وزن جزيئي عالي نوعا ما عند تحلل البروتينات مما تكون مجموعة الكربوكسيل الطرفية هذه الببتيدات أما تعود إلى اللايسين أو الارجنين وهو يحلل الاسترات بصورة أسرع من تخلله للامايدات المرادفة أما في حالات أخرى فهو يحلل بعض الاسترات بصورة أوطأ من بعض الامايدات المرادفة، في التربسين يحل حامض الاسبارتيك محل السيرين في اسفل الجيب أو الفجوة غير المحبة للماء مما يخفض التربسين في تحليل الأواصر الببتيدية المجاورة للأحماض الأمينية القاعدية مثل اللايسين والارجنين، يعتبر التربسين من الإنزيمات أحادية السلسلة الببتيدية المتعددة، يفتقر التربسينوجين إلى 9 أحماض أمينية في النهاية الطرقية الحاوية على المجموعة الأمينية عند المقارنة مع الكيموتربسين، لذلك لا يتمكن التربسينوجين من تكوين ما يعادل المكافئ لأصرة كبريتية ثنائية واحدة لكل 122 حامض أميني، أن فعل التربسين في الأمعاء هو نزع ببتيد سداسي من النهاية الطرقية الحاوية على المجموعة الأمينية للتربسينوجين لتكوين تربسين فعال الذي يكافئ chymotrypsin II وله نفس الحامض الأميني في النهاية الحاوية على المجموعة الأمينية.