هي عبارة عن عوامل مساعدة بايولوجية أساس تكوينها البروتين تقوم بزيادة سرعة التفاعلات الكيمياوية داخل الخلية الحية دون أن  تؤثر على ثابت التعادل (التوازن) أو ما يسمى بـ  equilibrium constant  كذلك فهي لا تتغير أو تستهلك خلال التفاعلات المختلفة.

  وقد تعرف  الأنزيمات بصورة مختصرة بأنها بروتينات متخصصة Specific proteins أن الأنزيم لا يخلق التفاعل من العدم بل انه يزيد من سرعة مئات المرات وعند انتهاء التفاعل يبقى الأنزيم كما هو أي لا يتغير وبذلك يستطيع أن يكرر عمله عدة مرات.  يعتبر الأنزيم Carbonic anhydrase  من أسرع الأنزيمات لحد ألان حيث انه يقوم بتحويل (تمية) ثاني اوكسيد الكاربون CO2 في الدم إلى حامض الكاربونيك carbonic acid H2CO3  حيث تتمكن كل جزيئة أنزيم من تمية (تحويل) 10⁵ جزيئة CO2  في الثانية الواحدة وتقدر سرعة هذا التفاعل بوجود الأنزيم بـ 10⁷ مرة مقارنة مع حالة عدم وجود الأنزيم أن الأنزيم الكامل يتكون من جزيئين وهما: Holoenzyme= apoenzyme+ coenzyme جزء غير بروتيني جزء بروتيني أنزيم كامل  (مرافق أنزيمي) قد يكون المرافق الأنزيمي ايون معدني metal ion أو قد يكون جزيئة عضوية organic molecule مثل NAD أو FAD أو TPP في حالة التفاعل يكون هذان الجزئان ملتصقان أما خارج التفاعل فيكونان منفصلان عن بعضهما هناك بعض الأنزيمات تتكون من جزء بروتيني فقط مثل الأنزيمات الهاضمة كالبيسين والتربيسين  قد يرتبط المرافق الأنزيمي بقوة مع الأنزيم ويسمى في هذه الحالة بـ prosthetic group أو قد يرتبط بارتخاء قد يشتق اسم الأنزيم من اسم المادة الأساس التي يعمل عليها مثل أنزيم urease الذي يعمل على مادة اليوريا أو Amylase والذي يعمل على مادة الاميلوز Amylose أي ينتهي اسم الأنزيم بالمقطع (ase ) وأحيانا ينتهي بالمقطع ( in) مثل أنزيم chymotrypsn pepsin, trypsin, وفي هذه الحالة لانستدل على اسم المادة الأساس من خلال اسم الأنزيم . يمكن أيضا اشتقاق اسم الأنزيم من خلال التفاعل الذي يشترك به كأن يكون تفاعل أكسدة او تفاعل اختزال او تفاعل تميه الخ. أن المادة التي يعمل عليها الأنزيم خلال التفاعل تسمى بالمادة الأساس substrate او تسمى بمادة التفاعل او المادة الخاضعة وتكون عادة ذات حجم اصغر بكثير من حجم جزيئة الأنزيم وترتبط المادة الأساس مع الأنزيم اثناء التفاعل من خلال مواقع معينة موجودة على سطح جزيئة الأنزيم تسمى بالمواقع الفعالة active sites او تسمى بالمواقع التحفيزية catalytic sites والمواقع الفعالة عادة تكون مراكز نشطة وفعالة تتكون من حامض أميني معين أو عدة أحماض امينية بحيث يكون جزء من جزيئة الأنزيم متمما و مشابها لشكل المادة الأساس بحيث عندما ترتبط جزيئة المادة الأساس مع جزيئة الأنزيم خلال التفاعل فأنها ترتبط بطريقة تشبه الطريقة التي يرتبط بها المفتاح مع القفل مما اصطلح على هذا الارتباط بفرضية او نظرية القفل والمفتاح.

مواضيع ذات صلة

الحث induction والكبح repression

التحوير التخصصي modification of specificity

التحوير المنظم allosteric modulation

تثبيط تساهمي غير عكسي irreversible covalent inhibition

التثبيط العكسي reversible inhibition

تنشيط الإنزيم بواسطة الأيونات المعدنية activation with metal ions

صفات الانزيم، تأثيرات درجة الحرارة

صفات الانزيم الأس الهيدروجيني PH

تأثير تركيز المادة الأساس

المرافقات الإنزيمية Coenzymes

صفات الانزيم التخصص: specificity

صفات الانزيم، معقد المادة الأساس - الأنزيم Enzyme-substrate complex