يحل التيروزين مكان الهيستيدين F8 في الهيموجلوبين (M (HbM

يتثبت حديد الهيم في الحالة +Fe3 لأنه يشكل مركبا أيونياً ثابتناً مع أنيون الفينولات في التيروزين. وفي حالة وجود الميتيموهيموجلوبين في الدم (Methemoglobinemia) يكون حديد الهيم ثلاثياً (Ferric) وليس ثنائياً (Ferrous). وقد يكون وجود +Fe3 مكتسباً (نتيجة أكسدة + Fe2 إلى +Fe3 بعوامل كالسلفوناميدات مثلا) أو وراثيا (ناجماً عن وجود HbM) أو كنتيجة لنقص فعالية مختزلة الميتهيموجلوبين (Methemoglobin reductase)، وهو الإنزيم الذي يرجع +Fe3 للميتهيموجلوبين إلى +Fe2. وبما أن الميتهيموجلوبين لا يستطيع ربط الأكسجين فهو لن يتمكن من المشاركة في نقل الأكسجين. ويميل التوازن بين الشكلين T وR لأنواع الهيموجلوبين M من السلسلة ألفا باتجاه تشكيل الحالة T فتتناقص ألفته للأكسجين ويغيب أثر بور، أما أنواع الهيموجلوبين M من السلسلة بيتا فتبدي القدرة عل التحول بين R و T فيبقى أثر بور.

تبدي الطفرات (مثل هيموجلوبين شيسابيك Chesapeake) التي تميل للوجود في الحالة R ألفة عالية للأكسجين، ولذلك تعجز عن تسليم كمية كافية من الأكسجين إلى الأنسجة المحيطة مسببة نقصاً في أنسجة الأنسجة الذي يؤدي بدوره إلى كثرة الحمر (Polycythemia) (زيادة عدد الكريات الحمراء).