يؤكسد حامض اللاكتيك إلى حامض البيروفيك بواسطة نقل أيون الهيدروجين والإلكترونات من اللاكتيت إلى المرافق الإنزيمي NADالذي يختزل إلى NADH وهو يحفز التفاعل العكسي لاختزال البيروفيت إلى لاكتسيت وهناك خمسة أنواع من المتناظرات للإنزيم DH-I, dehydrogenase-I أو H الذي ينتشر بكميات مرتفعة في الأنسجة الهوائية مثل العضلات القلبية LDH-IS أو HA في الكبد والعضلات الهيكلية، LDH-I أو HM وLDH-I أو HM2 في الدماغ وLDH-L2 وLDH-L في الكلى وكريات الدم الحمراء، توجد المتناظرات الإنزيمية الخمسة في المصل الاعتيادي ويقدر نشاط إنزيم المصل serum lactate dehydrogenase ما بين 200 - 680 وحدة أمل مصل الوحدة هي قياس انخفاض الكثافة الضوئية لمحلول الاختبار في 5 دقائق بسبب التفاعل الإنزيمي ويعتبر الإنزيم من الإنزيمات متعددة السلسلة الببتيدية، لكل وحدة فرعية من الوحدات المكونة للإنزيم نفس الوظيفة.

CH3CHOHCOO ̄+ NAD⁺→CH3COCOO ̄ + NADH + H⁺

يتكون الإنزيم من أربع وحدات فرعية ذو وزن جزيئي 140000 أي أن الوزن الجزيئي لكل وحدة فرعية 35000 وهناك نوعان من الوحدات الفرعية تختلفان في تركيب الأحماض الأمينية يطلق على النوع الأول الشكل الذي يكثر وجودة في العضلات المرتبطة في الهيكل العظمي وفي الأنسجة اللا هوائية بينما النوع الثاني يطلق عليه الشكل H الذي يكثر وجوده في القلب تكون الوحدات الفرعية المنفردة غير فعاله والذي تصبح فعاله عندما تتحد مع وحدات فرعية أخرى من نفس النوع protomer أو من نوع مختلف لتكوين الإنزيم الفعال الحاوي على أربعة وحدات فرعية والمتناظرات الإنزيمية الخمسة تلعب دوراً فسيولوجياً مختلفاً لأنها تساهم في التفاعل بخصوصية مختلفة بالرغم من أن أيا منها يساهم في نفس التفاعل وتختلف الأشكال الخمسة من الإنزيم في سلوك الانتقال في مجال الهجرة الكهربائية والفروقات في تركيب الأحماض الأمينية والصفات التحفيزية والتفاعلات المناعية والتغير في الحرارة، يمكن إنتاج بايروفيت من الكربوهيدرات بواسطة وانحلال السكر أو من الأحماض الأمينية، يتحول البيروفيت إلى لاكتيت تحت الظروف اللاهوائية بوجود الإنزيم إلا انه تحت الظروف الهوائية يدخل البيروفيت إلى دورة حامض الستريك.