يمكن أن تعد التمائم الإنزيمية ركائز ثانية

هناك سببان رئيسيان يجعلان من المفيد اعتبار تميم الإنزيم ركيزة ثانية. يتمثل الأول في حقيقة أن التغيرات الكيميائية في تميم الإنزيم تعاكس تماماً تلك التي تحدث في الركيزة (مثال: يختزل جزيء واحد من تميم الإنزيم مقابل أكسدة جزيء واحد من الركيزة في تفاعلات الأكسدة الاختزالية (Oxidoreduction) (الشكل 1-8).

السبب الثاني الذي يستدعي التركيز على تميم الإنزيم بالقدر نفسه هو أن مشاركته في التفاعل يمكن أن يكون ذا أهمية فيزيولوجية أساسية كبيرة. فعلى سبيل المثال، لا تكمن أهمية قدرة العضلات العاملة في الشروط اللاهوائية على تحويل البيروفات إلى لاكتات في أي من المركبين، وإنما يفيد التفاعل في أكسدة تميم الإنزيم الاختزل NADH إلى +NAD. من دون هذا الأخير، لا يمكن أن يستمر تحلل السكر فيتوقف اصطناع الأتب (ATP) لاهوائيا ويتوقف العمل العضلي. ففي ظل الظروف اللاهوائية، يؤدي اختزال البيروفات إلى لاكتات إلى عودة أكسدة NADH والسماح باصطناع الأتب (ATP) وممكن أن تقوم تفاعلات أخرى بهذه المهمة بالقدر نفسه؛ فالمستقلبات المشتقة من البيروفات في الجراثيم أو الخمائر التي تنمو بشكل لا هوائي تعمل كمؤكسدات للمركب NADH وتختزل هي في الوقت ذاته (الجدول 8-1).

مواضيع ذات صلة

البروتينات المحورة Modulator proteins

اللايزوزيمات

الإنزيمات المحللة للبروتين في القناة الهضمية

السيطرة على النشاط الإنزيمي

تنظيم نشاط الإنزيم بواسطة التغير في الأس الهيدروجيني

تنظيم نشاط الإنزيم بواسطة التحوير الكيمياوي

تنظيم نشاط الإنزيم بواسطة التداخلات التعاونية

تنظيم نشاط الإنزيم بالتثبيط التنافسي العكسي reversible competitive

التنظيم بواسطة الأيونات المعدنية

تنظيم نشاط الإنزيمات بواسطة التحلل المائي للبروتينات

تنظيم نشاط الإنزيم بواسطة التحوير التساهمي

التنظيم بواسطة الفسفرة Regulation by phosphorylation